近日，中国海洋大学海洋生命学院、海洋生物多样性与进化教育部重点实验室、深海圈层与地球系统前沿科学中心张玉忠教授团队与华中农业大学高军教授合作，在Science Advances发表题为“Architectures of photosynthetic RC-LH1 supercomplexes from Rhodobacter blasticus”（生芽红细菌光合膜蛋白超分子复合物RC-LH1的结构与组装机制）的研究论文。海洋生命学院刘鲁宁教授、张玉忠教授和华中农业大学高军教授为该论文的共同通讯作者，海洋生命学院王鹏副教授为并列第一作者。中国海洋大学是该论文的第一完成单位和通讯作者单位。
光合作用是植物、藻类和许多微生物将太阳能转化为化学能的关键过程，为地球上的大多数生命提供能量。光合厌氧紫细菌是地球上最早出现的生命之一，也是研究细菌光合作用的理想模式生物。在紫细菌中，光反应首先发生在光化学反应中心（Reaction Center，RC）和捕光复合物1（Light-harvestingcomplex1，LH1）形成的超分子光合膜蛋白元件RC-LH1中。RC-LH1由多个αβ-异二聚体组成的LH1天线环绕在RC周围，LH1将激发光能传递给RC，随后发生光诱导的电荷分离反应，产生的电子再通过RC-LH1结合的醌分子向下游传递，驱动化学能转化。紫色光合细菌的RC复合物是第一个被晶体解析的膜蛋白结构，并获得1988年诺贝尔化学奖。尽管RC-LH1在光合反应中的功能具有一定的保守性，但在不同光营养细菌中，其组装及结构差异显著。
为深入探究紫色光合细菌的结构差异及其在光捕获和电子传递中的优化策略，本研究选择了典型的生芽红细菌（Rhodobacterblasticus）作为研究对象，其具有能够产生二聚体RC-LH1复合体的能力。通过冷冻电镜技术，研究解析了该菌株中两种RC-LH1复合物的高分辨率结构，首次揭示了其在光合作用中的结构特点。研究发现，Rba.blasticus的RC-LH1复合物有单体和二聚体两种组装形式(图1)。RC-LH1单体由一个光反应中心（RC）和一个开放的LH1环组成，该环包含15个αβ异二聚体亚基，形成了一个不完全闭合的环状结构，缺口由跨膜多肽PufX填充。RC-LH1二聚体则由两个RC-LH1单体组合而成，在其二聚化界面处，两个PufX亚基相互交叉，促成了二聚体的形成。与模式光合紫色细菌类球红细菌Rhodobacter sphaeroides相比，Rba.blasticusRC-LH1二聚体作用界面和相互作用存在较大差异，导致其形成了更扁平的二聚体构象。且生芽红细菌Rba.blasticusRC-LH1二聚体相比类球红细菌Rba.sphaeroides多包含两个LH1复合体，并且缺少PufY亚基。这些特异的结构特征导致生芽红细菌RC–LH1二聚体形成相对封闭的“S形”LH1环。
图1.野生型生芽红细菌RC-LH1光合复合物单体(A)和二聚体(B)的冷冻电镜结构。
文章进一步详细描述了Rba.blasticus的RC-LH1复合物中电子载体醌/醌醇交换的可能途径，发现了多个UQ-10醌分子在复合物内的分布，以及PufX介导的开口和通道结构（图2）。研究进一步证明，这种相对封闭的“S形”LH1环对RC-LH1二聚体的电子传递速率有显著的影响。这一实验结果有力的证实了RC-LH1复合物中LH1环开口对醌/醌醇的扩散起到了关键的调节作用，在光合作用中能量和电子传递过程中至关重要。
图2.RC–LH1超分子复合物的质体醌转运途径。(A)单体RC–LH1的醌转运途径。(B)二聚体RC–LH1的醌转运途径。箭头表示醌分子扩散途径。
随后，研究进一步探讨了不同细菌RC-LH1光合复合物在结构上的多样性和精细的模块化组装过程。不同的光营养细菌通过灵活高效的进化策略，优化了其光捕获和电子传递的机制。这些特征和调节机制使得光合细菌能够在外界环境不断变化和竞争激烈的生态系统中，持续高效地利用光能，确保其生存优势。
本研究不仅加深了我们对光合作用基本机制的理解，还为设计人工光合系统和开发新型可再生能源技术提供了宝贵的灵感。通过模仿自然界的这些精巧设计，有望开发出更高效、更环保的能源解决方案。
张玉忠教授研究团队长期从事光合作用的研究，本研究是继蓝藻光合膜结构（NatPlants,2020,6:869）、隐藻PSI–LHCI和PSII结构（PlantCell,2023,35:2449；NatCommun,2024,15:4999）及共生甲藻PSI–LHCI和结构（NatCommun,2024,15:2392）研究之后又一个光合作用研究的重要进展。
该论文由中国海洋大学、华中农业大学等单位相关学者合作完成。本研究得到了科技部重点研发项目、国家自然科学基金的支持。
通讯员：李春阳
相关链接：https://www.science.org/doi/10.1126/sciadv.adp6678
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